Persönliche Gesundheit

Eine Alternative Theorie, welche Ursachen der Alzheimer-Krankheit

Die Alzheimer-Krankheit, die häufigste Ursache von Demenz bei älteren Menschen, ist charakterisiert durch plaques und tangles im Gehirn, wobei die meisten Bemühungen auf das finden einer Heilung konzentriert sich auf diese abnormen Strukturen. Aber ein University of California, Riverside, research-team identifiziert hat alternate Chemie könnte-Konto für die verschiedenen Pathologien, die mit der Krankheit assoziiert.

Plaques und tangles haben bisher den Fokus der Aufmerksamkeit in diese progressive Krankheit, die derzeit leiden mehr als 5,5 Millionen Menschen in den Vereinigten Staaten. Plaques, Ablagerungen eines protein-fragment namens beta-amyloid, die Aussehen wie Klumpen in die Räume zwischen den Neuronen. Verwicklungen, verdrehte Fasern aus tau, ein weiteres protein, Aussehen Bündel von Fasern, die sich innerhalb der Zellen.

„Die vorherrschende Theorie basiert auf beta-amyloid-Ablagerungen um seit Jahrzehnten und Dutzende von klinischen Studien basiert auf der Theorie, dass versucht worden, aber alle sind gescheitert,“ sagte Ryan R. Julian, ein Chemie-professor, führte das Forschungsteam. „Zusätzlich zu den plaques, lysosomalen Speicherung zu beobachten ist in den Gehirnen von Menschen mit Alzheimer-Krankheit. Neuronen—fragile Zellen, die nicht Unterziehen Zellteilung—sind anfällig für lysosomale Probleme, insbesondere lysosomalen Speicherung, was wir berichten, ist dies eine wahrscheinliche Ursache der Alzheimer-Krankheit.“

Die Ergebnisse der Studie erscheinen in der ACS-zentrale Science, einer Zeitschrift der American Chemical Society.

Ein Organell innerhalb der Zelle, dem Lysosom dient als Zelle der Mülltonne. Alte Proteine und Lipide geschickt bekommen, um das Lysosom abgebaut werden, um Ihre Bausteine, die dann versendet wieder aus der Zelle eingebaut werden neue Proteine und Lipide. Zur Erhaltung der Funktionstüchtigkeit, die Synthese der Proteine wird ausgeglichen durch den Abbau von Proteinen.

Das Lysosom, hat aber eine Schwäche: Wenn was eingibt, bekommt nicht gebrochen in die kleinen Stücke, dann sind diese Stücke auch nicht verlassen kann, dem Lysosom. Die Zelle entscheidet das Lysosom nicht funktioniert, und „speichert“, also die Zelle schiebt das Lysosom zur Seite und geht einen neuen zu machen. Wenn die neue Lysosom auch fehlschlägt, wird der Vorgang wiederholt sich, was in Lysosom-Speicher.

„Die Gehirne von Menschen, die lysosomale speicherkrankheit, eine andere gut untersuchte Erkrankung, und die Gehirne von Menschen mit Alzheimer-Krankheit sind ähnlich in Bezug auf lysosomale Speicherung“, sagte Julian. „Aber lysosomale speicherkrankheit, die Symptome zeigen, bis in ein paar Wochen nach der Geburt und sind oft tödlich innerhalb von ein paar Jahren. Die Alzheimer-Krankheit tritt sehr viel später im Leben. Die Zeiträume sind daher sehr unterschiedlich.“

Julian kollaborativen team von Forschern in der Abteilung von Chemie und in der Abteilung von Biomedizinischen Wissenschaften an der UC Riverside, besagt, dass langlebige Proteine kommt es zur spontanen änderungen, die Sie machen können undigestible durch den Lysosomen.

„Langlebige Proteine problematischer werden, wie wir Altern und konnte Konto für die lysosomale Speicherung gesehen bei der Alzheimer-Demenz, einer altersbedingten Krankheit,“ sagte Julian. „Wenn wir richtig sind, es öffnen sich neue Wege für die Behandlung und Prävention dieser Krankheit.“

Er erklärte, dass die änderungen in der grundlegenden Struktur der Aminosäuren, die die Proteine und ist das äquivalent von spiegeln die Händigkeit der Aminosäuren, Aminosäuren spontan Erwerb der Spiegel Bilder von Ihren ursprünglichen Strukturen.

„Enzyme, die normalerweise brechen die Proteine sind dann nicht in der Lage zu tun, weil Sie sind nicht in der Lage zu Klinke an das protein,“ Julian Hinzugefügt. „Es ist wie der Versuch, um zu passen ein Linkshänder Handschuh an Ihrer rechten hand. Wir zeigen in unserem Papier, dass diese strukturelle Veränderung kann passieren in beta-amyloid und tau-Proteinen, die relevant für die Alzheimer-Krankheit. Diese Proteine Unterziehen, diese Chemie, die fast unsichtbar ist, was erklären mag, warum die Forscher nicht bezahlt haben Aufmerksamkeit.“

Julian erklärte, diese spontanen änderungen der protein-Struktur eine Funktion der Zeit, der stattfindet, wenn das protein hängt, um für zu lange.

„Es ist schon lange bekannt, dass diese änderungen geschehen in langlebigen Proteinen, aber niemand hat jemals untersucht, ob diese Modifikationen konnte verhindern, dass die Lysosomen in der Lage, Sie zu brechen die Proteine,“ sagte er. „Ein Weg, um dies zu verhindern wäre, um das Recycling der Proteine, so dass Sie nicht herum sitzen lange genug, um durch die chemischen Modifikationen. Derzeit keine Medikamente zur Stimulierung dieser Verwertung—ein Prozess namens autophagie—für Alzheimer-Behandlung.“

Die Forschung erfolgte in Zusammenarbeit mit Byron D. Ford, ein professor der biomedizinischen Wissenschaften in der School of Medicine. Die Ergebnisse haben möglicherweise Auswirkungen für andere altersbedingte Krankheiten wie Makuladegeneration und Herz-Kreislauf-Krankheiten im Zusammenhang mit lysosomalen Pathologie.

„Diese Zusammenarbeit zwischen den Labors in unseren ausgeprägten Bereichen der Forschung bietet uns eine einzigartige Gelegenheit, zu erkunden, neue Mechanismen und potenzielle Therapie-targets für die Alzheimer-Krankheit und andere neurodegenerative Störungen,“ Ford sagte.

Julian und Ford kamen in den Untersuchungen von Tyler R. Lambeth (co-first author), Dylan L. Riggs (co-first author), Lance E. Talbert, Jin Tang, Emily Coburn, Amrik S. Kang, Jessica Noll, und Catherine Augello.